Requisitos estruturais atipicos caracterizam os substratos das Timet oligopeptidases

Requisitos estruturais atipicos caracterizam os substratos das Timet oligopeptidases

Autor Gomes, Marcelo Damario Autor UNIFESP Google Scholar
Resumo Neste trabalho realizamos uma analise sistematica da sequencia e do tamanho de diversos neuropeptideos e de peptideos com apagamento intramolecular de fluorescencia, derivados dos opioides e da bradicinina. O objetivo foi delinear uma estrutura oligopeptidica principal hidrolisavel pela TOP recombinante do testiculo de rato. Os resultados indicaram um tamanho minimo requerido do substrato de seis residuos de aminoacido. Alem de sugerirem que os oligopeptideos contendo entre 6 a 13 residuos de aminoacidos divergiam muito quanto a sua susceptibilidade a hidrolise. De maneira contraria as proteases tipicas que degradam proteinas, a TOP foi habil em hidrolisar, com efiCiências cataliticas semelhantes, as ligacoes peptidicas em que a posicao P1 era ocupada por aminoacidos hidrofobicos, hidrofilicos ou uma prolina. Este trabalho sugere ainda que as caracteristicas estruturais do oligopeptideo substrato da TOP nao esta associado as interacoes fortes das cadeias laterais do substrato nos subsitios da enzima para direcionar a hidrolise em ligacoes peptidicas em especificas. Alguns novos peptideos de fluorescencia intramolecular apagada, como os qf-Dyn2-8, qf-(D)A2Dyn2-8, qf-Q8Dyn2-8, qf-A8Dyn2-8-Q e qf-Bk4-9-Q, permitiram quantificar diretamente a atividade da TOP no homogenato do citosol de testiculo de rato
Assunto Substratos
Fluorescência
Oligopeptídeos
Especificidade por Substrato
Idioma Português
Data 1997
Publicado em São Paulo: [s.n.], 1997. 85 p.
Editor Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP)
Extensão 85 p.
Direito de acesso Acesso restrito
Tipo Tese de doutorado
URI http://repositorio.unifesp.br/handle/11600/15331

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