Estudo da labilidade da ligacao aminoacil-e peptidil-tesina: importancia para a metodologia da sintese peptidica em fase solida

Estudo da labilidade da ligacao aminoacil-e peptidil-tesina: importancia para a metodologia da sintese peptidica em fase solida

Título alternativo Study of the lability of binding aminoacyl-e peptidil-resin: importance for the methodologies of peptide synthesis in solid phase
Autor Jubilut, Guita Nicolaeswsky Autor UNIFESP Google Scholar
Resumo Propusemos neste projeto, a investigacao dos fatores que afetam a labilidade da ligacao aminoacil- ou peptidil-resina e a implicacao destes resultados para a metodologia da sintese peptidica em fase solida. Esta labilidade foi testada frente a diferentes condicoes acidas abaixo listadas e existentes em etapas, algum modo, necessarios para se sintetizar e caracterizar apropriadamente um peptideo: 1) Estudo da hidrolise acida de aminoacil- e peptidil-resina. A importancia deste estudo relaciona-se com a necessidade de o teor do aminoacido ligado a resina para o planejamento da escala de sintese. Tambem e importante no sentido de, em algumas situacoes, poder-se monitorar o andamento da sintese ao quantificar a proporcao existente entre o aminoacido carboxi-terminal e os subsequentes, durante o crescimento da cadeia peptidica. Diversos fatores foram avaliados nos levando as seguintes conclusoes: a) a efiCiência da hidrolise nao foi afetada pelo tipo de frasco, do teor de aminoacidos e de procedencia da resina. b)a melhor proporcao encontrada entre HCl 12 N e acido propionico foi de 1:1 (v/v). c)a velocidade de hidrolise foi dependente tanto da resina quanto ao aminoacido a ela ligado. Em uma aminoaci-resina, a ordem decrescente de estabilidade foi: Phe> Val>Gly e entre as resinas, BAR > MBAR@ PAMR> CMR. A130§C, o menor r o maior tempo de hidrolise foi de 15 horas (Gly-CRM) e 100h (Phe-BAR).Estes resultados contradizem citacoes da literatura que propoe tempos bem menores de hidrolise para clivagem integral destes aminoacil-resinas. D) O aumento da temperatura de hidrolise, conforme o esperado, observando-se um tempo minimo para 160§C acelerou o processo e um tempo minimo de 6 h e um maximo de 30h para aminoacil;-resinas acima mencionadas. e) O efeito da acilacao do grupamento aminico da aminoacil-resina, tanto pela reacao de acetiiacao quanto pela incorporacao de um segundo aminoacido, faz com que o tempo de hidrolise se reduza em comparacao ao da aminoacil-resina de partida. O menor e o maior tempo de hidrolise a l6O§C, no caso dos dipeptideos, foram de O,5 e 25 h para Ala-Gly-CMR e Ala-Phe-BAR, respectivamente. f) Quantificou-se tambem o tempo necessario para se romper a ligacao peptidica dos segmentos Ala-Gly, Ala-Val e Ala-Phe, obtendo-se valores de cerca de 2 h e 45 min, para temperaturas de hidrolise de 130 e l6O§C, respectivamente. Estes tempos foram independentes da resina empregada e do aminoacido ligado a resina...(au)
Assunto Biossíntese Peptídica
Hidrólise
Idioma Português
Data 2000
Publicado em São Paulo: [s.n.], 2000. 130 p. ilustab.
Editor Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP)
Extensão 130 p.
Direito de acesso Acesso restrito
Tipo Tese de doutorado
URI http://repositorio.unifesp.br/handle/11600/16805

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