Avancos na caracterizacao biologica da protease trombica Lachesis muta muta

Avancos na caracterizacao biologica da protease trombica Lachesis muta muta

Título alternativo Advances of biological characterization of trombic proteae Lachesis muta muta
Autor Magalhaes, Henrique Pimenta Barroso Autor UNIFESP Google Scholar
Resumo 1) Quanto ao efeito de cations mono e bivalentes na atividade amidasica da PTLmm sobre BZ-L-Arg-pNA, concluimos que a enzima em estudo e ativada significativamente pelo sodio (Na+) e inibida fortemente pelo cadmio (cd2+). 2) Quanto aos estudos cineticos da PTLmm frente a varios substratos fluorogenicos, que mimetizam o sitio de clivagem da trombina na cadeia (x e P do fibrogenio, no fator XIII, na protrombina; concluimos que a PTLmm apresentou maior especificidade pelos substratos que mimetizou a cadeia a do fibrogenio, sendo que a medida que aumentamos o tamanho do substrato, aumentou de modo direto a especificidade da enzima pelo substrato. A PTLmm nao hidrolisou o substrato de protrombina. 3) Quanto aos estudos cineticos da PTLmm frente aos substratos fluorogenicos que mimetizam o sitio de clivagem da calicreina plasmatica humana no cininogenio de alto peso molecular; concluimos que a PTLmm hidrolisou com efiCiência somente o substrato que mimetiza a sequencia carboxi-terminal do cininogenio, nao hidrolisou o substrato que mimetiza a sequencia N-terminal do cininogenio e nem o substrato maior que mimetiza a sequencia LeU373 _ lle 393 do cininogenio humano. Pelas experiencias com substratos sinteticos justificamos o fato da PTLmm nao ter atividade cinina liberadora. 4) Os diferentes substratos fluorogenicos com ligacoes Arg-X, potencialmente clivaveis pela PTLmm, nao sofreram hidrolise pela enzima, confirmando a natureza especifica da enzima pela cadeia a do fibrinogenio e pelos substratos que a mimetizam. 5) A PTLmm hidrolisou o substrato do receptor plaquetario de trombina de modo diferente da trombina, a trombina quebra somente a ligacao Arg@ser desencadeando o processo de agregacao, a PTLmm quebra in vitro a ligacao Arg@ser e outra ligacao Arg@Asn. 6) A PTLmm nao hidrolisou a cadeia P da insulina (substrato natural) que contem ligacao Arg-Gly, confirmando sua especificidade natural para quebra de ligacao Arg-Giy na cadeia a do fibrinogenio. 7) A curva de pH x atividade da PTLmm nos permitiu fixar a faixa de pH entre 8 e 9 com o pH adequado para maximizar a atividade da PTLmm sobre substratos fluorogenicos. 8) O estudo in vitro com fatores de coagulacao, nos permitiu concluir que a PTLmm tem atividade dirigida para...(au)
Assunto Endopeptidases
Venenos
Coagulação Sanguínea
Lachesis muta
Idioma Português
Data 2000
Publicado em São Paulo: [s.n.], 2000. 264 p. ilusmapastab.
Editor Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP)
Extensão 264 p.
Direito de acesso Acesso restrito
Tipo Tese de doutorado
URI http://repositorio.unifesp.br/handle/11600/16857

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